Fernández-Álvarez A, Marín-Menguiano M, Lanver D, Jiménez-Martín A, Elías-Villalobos A, Pérez-Pulido AJ, Kahmann R, and Ibeas JI. (2012)
Identification of O-mannosylated virulence factors in Ustilago maydis. PLoS Pathogens 8:e1002563
: 옥수수의 깜부기병을 일으키는 Ustilago maydis는 식물 병원균으로 이 병원성 진균의 감염은 숙주 식물의 큐티클에 침투하는 것으로 시작되는데, 침투는 기공을 통해 일어나거나 appressoria를 형성함으로써 일어나고 침투를 위한 숙주 세포와 병원균의 부착은 세포벽 당단백질을 통해 이루어진다. 이전 연구들을 통해 이러한 appressorium 형성과 식물 침투를 통해 일어나는 U. maydis의 병원성에 O-당화 만노실전이효소 유전자인 PMT4가 매우 중요한 기능을 수행하고 있음이 알려져 있었다. 본 논문에서는 Pmt4 단백질의 표적 단백질에 대한 in silico 선별을 통하여 U. maydis proteom DB로부터 막전이 뮤신(transmembrane mucin) 단백질인 Msb2를 찾아내 보고하였다. Msb2 단백질의 N-말단 extracellular domain에는 Ser/Thr-rich (STR) domain이 존재하고, pmt4 결손 변이주에서는 이 부분의 O-당화 수식이 현저히 감소되는 것을 확인하였다. 특히 Msb2-HA-GFP 단백질 또는 Msb2△STR-GFP 단백질을 도입시킨 세포 관찰을 통하여 Ser/Thr-rich domain이 없을 경우 Msb2 단백질의 localization의 이상과 병원성의 현저한 감소를 확인하였다. 또한 pmt4 결손 변이주는 appressorium 형성과 침투를 못 하지만, MAPKK인 Fuz7DD를 도입시켜주자 appressorium을 정상적으로 형성하고 침투 능력이 회복됨을 관찰되었는데, 이는 Pmt4와 Msb2 단백질은 병원성-관련 MAPK 신호전달경로의 상위 단계에서 appressorium 분화를 조절하여 감염 초기 단계에서의 병원성에 관여한다는 것을 시사한다. 이러한 결과들은 다양한 진균류에서 보존되어 있는 신호전달 뮤신 단백질 Msb2의 Pmt4에 의한 O-당화는 Msb2의 활성에 필요하고, 결국은 U. maydis의 병원성 발달에 세포 표면 당단백질들이 매우 중요한 역할을 수행함을 입증하고 있다. 한편, 이와 같이 U. maydis의 경우 O-당화가 Msb2의 활성에 필요함은 전통 효모 Saccharomyces cerevisiae에서는 Msb2 단백질이 O-당화 수식을 받으면 그 기능이 억제되는 음성 조절(negative regulation)을 하는 것과는 상반되는 아주 흥미로운 결과이다.
